Особенности генной экспрессии у пациенток с пролапсом гениталий

1. Barber M.D., Maher C. Epidemiology and outcome assessment of pelvic organ prolapse. Int. Urogynecol. J. 2013; 24(11): 1783-90. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-013-2169-9.
2. Palos C.C., Timm B.F., de Souza Paulo D., Fernandes C.E., de Souto R.P., Oliveira E. Evaluation of COLIA1-1997 G/T polymorphism as a related factor to genital prolapse. Int. Urogynecol. J. 2020; 31(1): 133-7. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-018-3833-x.
3. Cattani L., Decoene J., Page A.S., Weeg N., Deprest J., Dietz H.P. Pregnancy, labour and delivery as risk factors for pelvic organ prolapse: a systematic review. Int. Urogynecol. J. 2021; 32(7): 1623-31. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-021-04724-y.
4. Смольнова Т.Ю. Пролапс гениталий и дисплазия соединительной ткани. Клиническая и экспериментальная хирургия. Журнал им. акад. Б.В. Петровского. 2015; 2: 53-64.
5. Li L., Sun Z., Chen J., Zhang Y., Shi H., Zhu L. Genetic polymorphisms in collagen-related genes are associated with pelvic organ prolapse. Menopause. 2020; 27(2): 223-9. https://dx.doi.org/10.1097/GME.0000000000001448.
6. Batista N.C., Bortolini M.A.T., Silva R.S.P., Teixeira J.B., Melo N.C., Santos R.G.M. et al. et al. Collagen I and collagen III polymorphisms in women with pelvic organ prolapse. Neurourol. Urodyn. 2020; 39(7): 1977-84. https://dx.doi.org/10.1002/nau.24447.
7. Мартынов А.И., Нечаева Г.И. Клинические рекомендации Российского научного медицинского общества терапевтов по диагностике, лечению и реабилитации пациентов с дисплазиями соединительной ткани (первый пересмотр). Медицинский вестник Северного Кавказа. 2018; 13(1.2): 137-209.
8. Нечаева Г.И., Викторова И.А. Дисплазия соединительной ткани: терминология, диагностика, тактика ведения пациентов. Омск: БЛАНКОМ; 2007. 188 c.
9. Недифференцированные дисплазии соединительной ткани (проект клинических рекомендаций). Терапия. 2019; 7: 9-42.
10. Смольнова Т.Ю., Буянова С.Н., Савельев С.В., Титченко Л.И., Гришин В.Л., Яковлева Н.И. Фенотипический симптомокомплекс дисплазии соединительной ткани у женщин. Клиническая медицина. 2003; 81(8): 42-7.
11. Смольнова Т.Ю. Особенности гемодинамики и ее связь с некоторыми клиническими проявлениями у женщин при дисплазии соединительной ткани. Клиническая медицина. 2013; 91(10): 43-8.
12. Смольнова Т.Ю., Адамян Л.В. Клинико-патогенетические аспекты опущения и выпадения внутренних половых органов при недифференцированных формах дисплазии соединительной ткани. Кубанский научный медицинский вестник. 2009; 6: 69-73.
13. Zhao Z., Han W., Huang G., He Y., Zuo X., Hong L. Increased extracellular matrix stiffness regulates myofibroblast transformation through induction of autophagy-mediated Kindlin-2 cytoplasmic translocation. Exp. Cell. Res. 2024; 10: 113974. https://dx.doi.org/10.1016/j.yexcr.2024.113974.
14. Lammers K., Lince S.L., Spath M.A., van Kempen L.C., Hendriks J.C., Vierhout M.E., Kluivers K.B. Pelvic organ prolapse and collagen-associated disorders. Int. Urogynecol. J. 2012; 23(3):313-9. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-011-1532-y.
15. Goh J.T. Biomechanical and biochemical assessments for pelvic organ prolapse. Curr. Opin. Obstet. Gynecol. 2003;15(5):p 391-94. https://dx.doi.org/10.1097/00001703-200310000-00007.
16. Budatha M., Roshanravan S., Zheng Q., Weislander C., Chapman S.L., Davis E.C. et al. Extracellular matrix proteases contribute to progression of pelvic organ prolapse in mice and humans. J. Clin. Invest. 2011; 121: 2048-59.
17. Wang S., Lü D., Zhang Z., Jia X., Yang L. Effects of mechanical stretching on the morphology of extracellular polymers and the mRNA expression of collagens and small leucine-rich repeat proteoglycans in vaginal fibroblasts from women with pelvic organ prolapse. PLoS One. 2018; 13(4): e0193456. https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0193456.
18. Zhu Y.P., Xie T., Guo T., Sun Z.J., Zhu L., Lang J.H. Evaluation of extracellular matrix protein expression and apoptosis in the uterosacral ligaments of patients with or without pelvic organ prolapse. Int. Urogynecol. J. 2021; 32(8): 2273-81. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-020-04446-7.
19. Han L., Wang L., Wang Q., Li H., Zang H. Association between pelvic organ prolapse and stress urinary incontinence with collagen. Exp. Ther. Med. 2014; 7(5): 1337-41. https://dx.doi.org/10.3892/etm.2014.1563.
20. Gabriel B., Denschlag D., Göbel H., Fittkow C., Werner M., Gitsch G., Watermann D. Uterosacral ligament in postmenopausal women with or without pelvic organ prolapse. Int. Urogynecol, J. Pelvic. Floor. Dysfunct. J. 2005; 16(6); 475-9. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-005-1294-5.
21. Niu K., Chen X., Lu Y. COL3A1 rs1800255 polymorphism is associated with pelvic organ prolapse susceptibility in Caucasian individuals: Evidence from a meta-analysis. PLOS One. 2021; 6(4): e0250943. https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0250943.
22. Hu Y., Wu R., Li H., Gu Y., Wei W. Expression and significance of metalloproteinase and collagen in vaginal wall tissues of patients with pelvic organ prolapse. Ann. Clin. Lab. Sci. 2017; 47(6): 698-705.
23. Ra H.J., Parks W.C. Control of matrix metalloproteinase catalytic activity. Matrix Biol. 2007; 26(8): 587-96. https://dx.doi.org/10.1016/j.matbio.2007.07.001.
24. Wang X., Li Y., Chen J., Guo X., Guan H., Li C. Differential expression profiling of matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases in females with or without pelvic organ prolapse. Mol. Med. Rep. 2014; 10(4): 2004-8. https://dx.doi.org/10.3892/mmr.2014.2467.
25. Borazjani A., Couri B.M., Kuang M., Balog B.M., Damaser M.S. Role of lysyl oxidase like 1 in regulation of postpartum connective tissue metabolism in the mouse vagina, Biol. Reprod. 2019; 101(5): 916-27. https://dx.doi.org/10.1093/biolre/ioz148.
26. Zhu Y., Li L., Xie T., Guo T., Zhu L., Sun Z. Mechanical stress influences the morphology and function of human uterosacral ligament fibroblasts and activates the p38 MAPK pathway. Int. Urogynecol. J. 2022; 33(8): 2203-12. https://dx.doi.org/10.1007/s00192-021-04850-7.
27. Kagan H.M., Li W. Lysyl oxidase: properties, specificity, and biological roles inside and outside of the cell. J. Cell. Biochem. 2003; 88(4): 660-72. https://dx.doi.org/10.1002/jcb.10413.
28. Clark-Patterson G.L., Roy S., Desrosiers L.., Knoepp L.R., Sen A., Miller K.S. Role of fibulin-5 insufficiency and prolapse progression on murine vaginal biomechanical function. Sci. Rep. 2021; 11(1): 20956. https://dx.doi.org/10.1038/s41598-021-00351-1.
29. Камоева С.В., Савченко Т.Н., Абаева Х.А., Демура Т.А., Иванова А.В. Роль матриксных белков Fbln-5 и LOXL-1 в патогенезе пролапса тазовых органов. Российский вестник акушера-гинеколога. 2013; 13(3): 33-7.
30. Zhao B.H., Zhou J.H. Decreased expression of elastin, fibulin-5 and lysyl oxidase-like 1 in the uterosacral ligaments of postmenopausal women with pelvic organ prolapse. J. Obstet. Gynaecol. Res. 2012; 38(6): 925-31. https://dx.doi.org/10.1111/j.1447-0756.2011.01814.x.
31. Liu X., Zhao Y., Gao J., Pawlyk B., Starcher B., Spencer J.A. et al. Elastic fiber homeostasis requires lysyl oxidase–like 1 protein. Nat. Genet. 2004; 36: 178-82. https://dx.doi.org/10.1038/ng1297.
32. Good M.M., Montoya T.I., Shi H., Zhou J., Huang Y., Tang L. et al. Thermosensitive hydrogels deliver bioactive protein to the vaginal wall. PLoS One. 2017; 12: e0186268. https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0186268.
33. Bishop J., Schuksz, M., Esko J. Heparan sulphate proteoglycans fine-tune mammalian physiology. Nature. 2007; 446: 1030-7. https://dx.doi.org/10.1038/nature05817.
34. Vlodavsky I., Ilan N., Naggi A., Casu B. Heparanase: structure, biological functions, and inhibition by heparin-derived mimetics of heparan sulfate. Curr. Pharm. Des. 2007; 13(20): 2057-73. https://dx.doi.org/10.2174/138161207781039742.
35. Ben-Zvi M., Herman H.G., Schreiber L., Sagiv R., Bar J., Condrea A., Ginath S. Expression of Heparanase in uterosacral ligaments of women with or without uterine prolapse. Eur. J. Obstet. Gynecol. Reprod. Biol. 2020; 244: 110-3. https://dx.doi.org/10.1016/j.ejogrb.2019.11.024.
36. Zhang L., Dai F., Chen G., Wang Y., Liu S., Zhang L. et al. Molecular mechanism of extracellular matrix disorder in pelvic organ prolapses. Mol. Med. Rep. 2020; 22(6): 4611-48. 10.3892/mmr.2020.11564.Erratum in: Mol. Med. Rep. 20211; 23(1): 78. https://dx.doi.org/10.3892/mmr.2020.11721.
37. Connell K.A., Guess M.K., Chen H., Andikyan V., Bercik R., Taylor H.S. HOXA11 is critical for development and maintenance of uterosacral ligaments and deficient in pelvic prolapse. J. Clin. Invest. 2008; 118: 1050-5.
38. Leegant A., Zuckerwise L.C., Downing K., Brouwer-Visser J., Zhu C., Cossio M.J. et al. Transforming growth factor β1 and extracellular matrix protease expression in the uterosacral ligaments of patients with and without pelvic organ prolapse. Female Pelvic Med. Reconstr. Surg. 2015; 21: 53-8.
39. Ярмолинская М.И., Молотков А.С., Денисова В.М. Матриксные металлопротеиназы и ингибиторы: классификация, механизм действия. Журнал акушерства и женских болезней. 2012; 61(10): 113-25.
40. Dong Y., Zheng Q., Wang Z., Lin X., You Y., Wu S. et al. Higher matrix stiffness as an independent initiator triggers epithelial-mesenchymal transition and facilitates HCC metastasis. J. Hematol. Oncol. 2019; 12: 112. https://dx.doi.org/10.1186/s13045-019-0795-5.
41. Ruiz-Zapata A.M., Heinz A., Kerkhof M.H., van de Westerlo-van Rijt C., Schmelzer C.E.H., Stoop R. et al. Extracellular matrix stiffness and composition regulate the myofibroblast differentiation of vaginal fibroblasts. Int. J. Mol. Sci. 2020; 21(13): 4762. https://dx.doi.org/10.3390/ijms21134762.
42. Liu Z., Mo H., Liu R., Niu Y., Chen T., Xu Q. et al. Matrix stiffness modulates hepatic stellate cell activation into tumor-promoting myofibroblasts via E2F3-dependent signaling and regulates malignant progression. Cell Death Dis. 2021; 12: 1134. https://dx.doi.org/10.1038/s41419-021-04418-9.
43. Pakshir P., Noskovicova N., Lodyga M., Son D.O., Schuster R., Goodwin A. et al. The myofibroblast at a glance. J. Cell Sci. 2020; 133(13): jcs227900. https://dx.doi.org/10.1242/jcs.227900.
44. Zhao Z., Han W., Huang G., He Y., Zuo X., Ning M., Jiang N., Hong H. Increased extracellular matrix stiffness regulates myofibroblast transformation through induction of autophagy-mediated Kindlin-2 cytoplasmic translocation. Exp. Cell Res. 2024; 436(2): 113974. https://dx.doi.org/10.21203/rs.3.rs-3067260/v1.
45. Hupfer A., Brichkina A., Koeniger A., Keber C., Denkert C., Pfefferle P. et al. Matrix stiffness drives stromal autophagy and promotes formation of a protumorigenic niche. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2021; 118(40): e2105367118. https://dx.doi.org/10.1073/pnas.2105367118.
46. Li Y., Kong M., Wang J., Han P., Zhang N., Yang X. et al. Exercise-induced circulating exosomes potentially prevent pelvic organ prolapse in clinical practice via inhibition of smooth muscle apoptosis. Heliyon. 2022; 9(3): e12583. https://dx.doi.org/10.1016/j.heliyon.2022.e12583.
47. Cмольнова Т.Ю., Красный А.М., Чупрынин В.Д., Волгина Н.Е., Никитцева О.В. Влияние уровня экспрессии α-1 субъединицы потенциал-зависимого кальциевого канала CaV1.2 в гладкомышечной ткани у пациенток с пролапсом гениталий. В кн.: Сухих Г.Т., Адамян Л.В., ред. Материалы XIII Международного конгресса по репродуктивной медицине. Москва, 21-24 января 2019 г. М.; 2019: 126-9.
48. Красный А.М., Озернюк Н.Д. Экспрессия генов, кодирующих субъединицы потенциал-зависимых Са2+-каналов L-типа в пролиферирующих и дифференцирующихся миобластах линии С2С12мыши. Известия Российской академии наук. Серия биологическая. 2011; 38 (3): 349-53.
49. Feng Y., Fang Z., Liu B., Chen L., Zheng X. Estradiol increases the level of myocardial voltage-gated calcium channel α1C subunit (CACNA1C) in septic mice. Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi. 2018; 34(10): 914-8. (in Chinese).
50. Смольнова Т.Ю., Нечаева Г.И., Логинова Е.Н. Роль снижения экспрессии гена CACNA1C в развитии некоторых состояний в практике врача. Клиническая медицина. 2020; 98(1): 13-9.

Поступила 25.01.2024

Принята в печать 13.02.2024